企業の方へ

【企業の皆さまへ ―― 共同研究・技術相談・社会人博士課程のご案内】

材料表面の「数ナノメートル」で起きていることを、分子レベルで見える化します

タンパク質や細菌が付着しない表面をつくりたい。コーティングの防汚性能の違いがどこから来るのか知りたい。ハイドロゲルや毛髪の表面の水の状態を評価したい。表面処理の条件を根拠をもって最適化したい――。材料の性能や生体適合性の多くは、材料表面のわずか数ナノメートルの領域で起こる水・タンパク質・細胞・細菌のふるまいによって決まります。

林研究室（東京科学大学 物質理工学院 材料系／人間医療科学技術コース）は、原子間力顕微鏡（AFM）、界面選択的な振動分光、水晶振動子マイクロバランス（QCM-D）などを組み合わせ、さらに一部の計測法は自ら開発して、こうした界面の分子プロセスを解析してきました。得られた理解を、データ科学・機械学習と組み合わせた材料設計につなげています。これらの技術と知見を企業の皆さまの課題解決に活かすため、共同研究・技術相談・社会人博士課程の学生の受け入れを行っています。

【お知らせ】2026年12月1日〜3日に開催される神奈川県立産業技術総合研究所（KISTEC）の教育講座「〜物質の付着はコントロールできる〜 中間水を活かした材料・表面・デバイス設計」で林が講師を務めます。3日目には当研究室（東京科学大学 横浜キャンパス）で装置見学会と機械学習による解析のデモを行い、終了後には個別相談会も予定されています。詳しくはこちら

このような課題をお持ちの方はご相談ください

  • 医療機器・診断デバイス・細胞培養器材の表面へのタンパク質吸着、細胞・血小板・細菌の付着を界面科学の視点から理解したい｡
  • 防汚（アンチファウリング）コーティングの性能差の原因を分子レベルで理解したい
  • ハイドロゲル、コンタクトレンズ、毛髪、高分子膜などの表面・内部の水（水和水）の状態を評価したい
  • UV/オゾン処理などの表面処理条件を、メカニズムにもとづいて最適化したい
  • 分子間の結合力・相互作用力を1分子レベルで測定したい
  • 材料表面に吸着したタンパク質の種類と量を同定したい
  • 実験データと機械学習を組み合わせて材料を探索・設計したい

当研究室の表面・界面解析技術

以下は、当研究室がこれまでの研究で用いてきた・開発してきた主な手法と、その代表的な成果です（[ ]内の番号はページ末尾の論文リストに対応します）。

1. AFMによる表面間力測定：界面の水がつくる「バリア」を力として測る

AFM探針と基板を同じ表面で修飾し、水中で両者を近づけたときに働く力を測定します。オリゴエチレングリコール（OEG）末端の自己組織化単分子膜（SAM）どうしの間には4〜6 nmの範囲で強い斥力が働き、この斥力が構造化した界面水に由来すること、そしてそれがタンパク質吸着や血小板付着を抑える性質と相関することを明らかにしました[1,2]。表面増強赤外吸収（SEIRA）分光と組み合わせることで、分子の充填密度が生体不活性に与える影響[3]、双性イオン（スルホベタイン）表面では1 nm未満の薄く強い水のバリアが、非イオン性のOEG表面では4 nmを超える厚い水の層が働くという違い[4]、糖鎖表面での水和斥力とタンパク質吸着の選択性の関係[5]も示しています。

コロイドプローブを用いた測定とQCM-Dを組み合わせ、血清のようにタンパク質が密集した実環境に近い条件で、付着しやすい表面には高粘性の「界面層」ができ、双性イオン表面では水のバリアが保たれることも明らかにしました[6]。高分子ブラシについても、バイモーダルAFMと赤外分光により、陰イオンの種類が水和や層構造、潤滑・防汚性能に与える影響を解析しています[7]。これらの知見は総説にまとめています[8]。

2. 周波数変調AFM（FM-AFM）：表面の水和構造を分子スケールで観る

液中のFM-AFMにより、生体不活性な混合電荷SAMの分子配列と、その表面に形成される高度に構造化した水和層を分子スケールで観察し、生体分子と相互作用しやすい表面との違いを示しました[9]。

3. 1分子力分光・分子認識イメージング

AFM探針に分子を修飾し、1分子レベルで結合力を測ることで、材料結合性ペプチドがチタン表面を特異的に認識する仕組みを初めて明らかにしました[10]。フォースマッピング法によるペプチドと各種材料の結合親和性の定量評価[11]、高時間分解能（1点あたり20 µs）の測定によるストレプトアビジン–ビオチン結合の中間状態の検出[12]、振幅変調AFMによる分子結合部位のナノスケール可視化[13]も実現しています。最近では、PEG修飾医薬品の課題である抗PEG抗体とPEGとの相互作用を1分子レベルで解析し、PEG末端の化学構造と水和状態が結合に影響することを報告しました[14]。

4. 界面選択的な振動分光と多変量スペクトル分解（MCR）

大量の「バルクの水」の中から、界面近傍の水だけの情報を取り出すことは困難です。当研究室では、ATR赤外分光で試料とプリズムの距離（ギャップ）を制御しながらスペクトルを集め、MCRによって界面成分を分離するギャップ制御赤外吸収分光法を開発しました[15]。表面増強や非線形光学効果を必要とせず、試料の種類をほとんど選ばず、一般的なATR-IR装置に組み込めるのが特長です。

同様の考え方（試料にかける圧力を変えて得たスペクトルのMCR解析）を応用し、ソフトコンタクトレンズ[16]、PEGやPMPCを含むハイドロゲル[17]、ヒト毛髪の表面[18]の水和水を選択的に解析してきました。たとえば毛髪では、ブリーチ処理によって表面の水が強い水素結合を形成するようになることを示しています[18]。このほか、タンパク質を安定化するイオン液体の水和状態の解析[19]、表面増強ラマン散乱（SERS）が液体の水に感度をもたない理由の解明[20]、機械学習による水のOH伸縮バンドと水素結合構造の関係の解析[21]にも取り組んでいます。

5. ラマン分光・探針増強ラマン分光（TERS）

熱に弱い試料でも損傷を抑えて測定できるTERSの条件設定法[22]、TERSによるナノスケールの局所温度の決定[23]を開発しました。リチウムイオン電池正極材料（LiCoO2薄膜）の局所的な結晶構造をラマンイメージングで解析した実績もあります[24]。

6. QCM-D・SPRによる吸着・付着プロセスのリアルタイム解析

QCM-Dの複数の倍音（オーバートーン）を解析することで、大腸菌が表面に付着する際に菌体が表面からどの程度離れているかを推定し、防汚表面では菌がゆるく「つなぎ留められた」状態にとどまることを示しました[25,26]。表面への水の凝縮過程[27]や、DNAナノポアと脂質二重膜の相互作用[28]の解析にも用いています。応用例として、セルロース系ウイルス除去膜を模したセンサー表面を作製し、SPRとQCM-Dにより、抗体（IgG）の不可逆吸着と吸着後の構造変化がろ過性能低下の主因であることを明らかにしました[29]。

7. 吸着タンパク質の同定（プロテオミクス）

材料表面に吸着したタンパク質を、表面上で消化からマトリクス塗布まで一貫して処理し、MALDI-ToF質量分析で同定する方法を開発しました[30]。さらに、nano LC-MS/MSによる定量プロテオミクスで、ヒト血清から6種類のモデル表面に吸着したタンパク質（1表面あたり200種類以上）を解析し、防汚表面に選択的に集まるタンパク質の特徴として表面のアルギニン残基を見いだしています[31]。

8. データ科学・機械学習による材料設計

145種類のSAMのデータで学習したニューラルネットワークにより、分子構造から水の接触角とタンパク質吸着を予測し、各構造因子の重要度を定量化しました[32]。高分子ブラシ膜への血清タンパク質吸着の予測[33]、タンパク質表面の化学的特徴にもとづく分類[34]なども行っており、インフォマティクスを用いた生体材料設計の解説も執筆しています[35]。

9. 自己組織化単分子膜（SAM）によるモデル表面

表面の化学構造を分子レベルで制御できるSAMを、界面現象を系統的に調べるためのモデル表面として活用しています。SAMの作製・解析・メカニズム・設計については総説にまとめています[36]。共同研究により、気相成長法による高秩序なセレン系SAMの作製と構造解析も行っています[37,38]。

実用材料への応用例

基礎研究で得た理解は、実際の材料の評価や設計にも活かされています。

  • 細胞培養用ポリマー基材のUV/オゾン処理：ポリスチレンとシクロオレフィンポリマーで、処理時間が1〜2分と短いと細胞接着が大きく向上し、10分を超えると逆に低下することを示し、そのメカニズム（吸着タンパク質の量・変性・交換）と最適化の指針を提示しました[39]。同じ処理による血小板付着の変化も、フィブリノーゲンの配向の観点から解析しています[40]。
  • バイオ医薬品製造用ウイルス除去膜：抗体の吸着と構造変化によるファウリングの機構を解明しました[29]。
  • ソフトコンタクトレンズ・ハイドロゲル：材料の化学構造による水和状態の違いを解析しました[16,17]。
  • 毛髪（化粧品・ヘアケア）：毛髪表面の水和水を選択的に計測し、ブリーチ処理の影響を明らかにしました[18]。
  • PEG修飾医薬品：抗PEG抗体との相互作用を1分子レベルで解析しました[14]。

連携の形

ご相談の内容に応じて、東京科学大学の産学連携制度にもとづく以下の形で連携できます。契約や手続きは大学の産学連携部門を通じて行います（東京科学大学 産学連携制度のご紹介）。

技術相談

「このような評価はできるか」「どの手法が適しているか」といった段階からお気軽にご相談ください。具体的な情報のやり取りが必要な場合は、秘密保持契約（NDA）を締結したうえで進めることができます。

共同研究・受託研究

特定の研究課題について、企業の研究者と当研究室が一緒に研究を行う「共同研究」、研究に必要な経費をご負担いただき当研究室が研究を行う「受託研究」があります。表面・界面の測定や解析を中心とした課題についても、内容に応じてこれらの枠組みでお引き受けします。

学術指導

企業が抱える特定の課題について、当研究室の知見や技術にもとづいて指導・助言を行います。

受託研究員の受け入れ

企業の研究者の方に、当研究室の教員の指導のもとで研究していただく制度です。計測技術や解析手法を、実際の装置とデータに触れながら習得していただけます。

社会人博士課程について

企業にお勤めのまま、当研究室で博士の学位の取得を目指すことができます。企業での研究テーマや共同研究の内容を博士研究に発展させることも、ご相談に応じて検討します。東京科学大学の理工学系大学院には、社会人の方が学びやすい次のような制度があります。

  • 社会人博士早期修了特別制度：一定の研究業績をお持ちの社会人の方を対象に、博士後期課程の標準修業年限（3年）を1.5年に短縮して修了を目指す制度です。当研究室が属する人間医療科学技術コースも対象コースです。
  • 長期履修制度：職務の都合などで学修時間を十分に確保できない場合、博士後期課程を4〜6年かけて計画的に履修できる制度です。標準修業年限を超える長期履修期間については授業料が徴収されません。

入学には博士後期課程の入学試験への合格が必要です。制度の詳細、出願資格、入試日程は年度によって変わることがありますので、必ず最新の募集要項をご確認ください（東京科学大学 大学院入学、人間医療科学技術コース）。出願の前に、研究テーマや進め方について林まで一度ご相談ください。研究室見学やオンラインでの面談も随時受け付けています。

ご相談の流れ

  1. 下記のメールアドレスに、ご関心のある内容（課題の概要、対象となる材料、ご希望の連携の形など）をお送りください。
  2. オンラインまたは対面でお打ち合わせを行い、実施できる測定・解析や進め方をご提案します（必要に応じてNDAを締結します）。
  3. 内容に合った連携の形（共同研究・受託研究・学術指導・受託研究員など）を決め、大学の産学連携部門を通じて契約手続きを行います。
  4. 研究・測定を開始します。

お問い合わせ

東京科学大学 物質理工学院 材料系 林 智広（准教授）
〒226-8502　神奈川県横浜市緑区長津田町4259　横浜キャンパス G1棟10階1010号室
e-mail：th[at]mct.isct.ac.jp（[at]を@に変えてください）

研究内容の詳細はResearch、論文の全リストはORCIDもご覧ください。

参考文献

  1. T. Hayashi, Y. Tanaka, Y. Koide, M. Tanaka, M. Hara, “Mechanism underlying bioinertness of self-assembled monolayers of oligo(ethyleneglycol)-terminated alkanethiols on gold: protein adsorption, platelet adhesion, and surface forces,” Phys. Chem. Chem. Phys. 14, 10196 (2012). doi:10.1039/c2cp41236e
  2. T. Sekine, Y. Tanaka, C. Sato, M. Tanaka, T. Hayashi, “Evaluation of Factors To Determine Platelet Compatibility by Using Self-Assembled Monolayers with a Chemical Gradient,” Langmuir 31, 7100–7105 (2015). doi:10.1021/acs.langmuir.5b01216
  3. T. Sekine, S. Asatyas, C. Sato, S. Morita, M. Tanaka, T. Hayashi, “Surface force and vibrational spectroscopic analyses of interfacial water molecules in the vicinity of methoxy-tri(ethylene glycol)-terminated monolayers: mechanisms underlying the effect of lateral packing density on bioinertness,” J. Biomater. Sci. Polym. Ed. 28, 1231–1243 (2017). doi:10.1080/09205063.2017.1303120
  4. Z. Zhao, E. M. Mendoza Zamarripa, S. Morita, E. A. Q. Mondarte, R. Chang, C. Y. Chiang, T. Hayashi, “Thin but Strong Versus Thick but Soft: Contrasting Interfacial Water Barriers on Zwitterionic and Nonionic Antibiofouling Self-Assembled Monolayers,” J. Phys. Chem. B 130, 6097–6105 (2026). doi:10.1021/acs.jpcb.6c02994
  5. Z. Zhao, T. Hayashi, “Written in Water: Hydration Repulsion Governs Selective Protein Adsorption on Saccharide Self-Assembled Monolayers,” Langmuir 42, 22116–22127 (2026). doi:10.1021/acs.langmuir.6c02346
  6. E. A. Q. Mondarte, E. M. M. Zamarripa, R. Chang, F. Wang, S. Song, H. Tahara, T. Hayashi, “Interphase Protein Layers Formed on Self-Assembled Monolayers in Crowded Biological Environments: Analysis by Surface Force and Quartz Crystal Microbalance Measurements,” Langmuir 38, 1324–1333 (2022). doi:10.1021/acs.langmuir.1c02312
  7. E. A. Q. Mondarte, X. X. Zhang, X. Feng, Y. Shi, H. Xu, T. Hayashi, J. Yu, “Anion-Influenced Hydration and Layering Vastly Modulate Polyzwitterionic Brush Responses,” Macromolecules 57, 10130–10138 (2024). doi:10.1021/acs.macromol.4c01976
  8. R. Chang, S. Asatyas, G. Lkhamsuren, M. Hirohara, E. A. Q. Mondarte, K. Suthiwanich, T. Sekine, T. Hayashi, “Water near bioinert self-assembled monolayers,” Polym. J. 50, 563–571 (2018). doi:10.1038/s41428-018-0075-1
  9. Y. Araki, T. Sekine, R. Chang, T. Hayashi, H. Onishi, “Molecular-scale structures of the surface and hydration shell of bioinert mixed-charged self-assembled monolayers investigated by frequency modulation atomic force microscopy,” RSC Adv. 8, 24660–24664 (2018). doi:10.1039/C8RA03569E
  10. T. Hayashi, K.-I. Sano, K. Shiba, Y. Kumashiro, K. Iwahori, I. Yamashita, M. Hara, “Mechanism Underlying Specificity of Proteins Targeting Inorganic Materials,” Nano Lett. 6, 515–519 (2006). doi:10.1021/nl060050n
  11. M. Mochizuki, M. Oguchi, S. O. Kim, J. A. Jackman, T. Ogawa, G. Lkhamsuren, N. J. Cho, T. Hayashi, “Quantitative Evaluation of Peptide–Material Interactions by a Force Mapping Method: Guidelines for Surface Modification,” Langmuir 31, 8006–8012 (2015). doi:10.1021/acs.langmuir.5b01691
  12. E. A. Mondarte, T. Maekawa, T. Nyu, H. Tahara, G. Lkhamsuren, T. Hayashi, “Detection of streptavidin–biotin intermediate metastable states at the single-molecule level using high temporal-resolution atomic force microscopy,” RSC Adv. 9, 22705–22712 (2019). doi:10.1039/C9RA04106K
  13. T. Maekawa, T. Nyu, E. A. Q. Mondarte, H. Tahara, K. Suthiwanich, T. Hayashi, “Visualization of molecular binding sites at the nanoscale in the lift-up mode by amplitude-modulation atomic force microscopy,” Nanoscale 13, 4213–4220 (2021). doi:10.1039/D0NR06125E
  14. G. V. Latag, H. Tahara, A. Katase, S. Maeda, Y. Liu, Y. Kakuta, T. Teramoto, T. Mori, T. Hayashi, “AFM-Based Single-Molecule Force Spectroscopy of PEG–Anti-PEG Antibody Interactions,” ACS Appl. Bio Mater. 9, 1450–1462 (2026). doi:10.1021/acsabm.5c01967
  15. S. Maeda, S. Chikami, S. Song, M. V. Balois-Oguchi, A. Katase, G. V. Latag, T. Tanaka, T. Hayashi, “Gap-Controlled Infrared Absorption Spectroscopy: A Unique Interface-Sensitive Spectroscopy Based on the Combination of Linear Spectroscopy and Multivariate Curve Resolution,” Anal. Chem. 97, 20156–20163 (2025). doi:10.1021/acs.analchem.5c02765
  16. S. Maeda, S. Chikami, G. V. Latag, S. Song, N. Iwakiri, T. Hayashi, “Analysis of Vicinal Water in Soft Contact Lenses Using a Combination of Infrared Absorption Spectroscopy and Multivariate Curve Resolution,” Molecules 27, 2130 (2022). doi:10.3390/molecules27072130
  17. S. Maeda, S. Chikami, G. V. Latag, R. Gotanda, M. Kamiya, K. Miyamoto, C. Chiang, T. Hayashi, “Spectroscopic Analysis of Hydration Structures in PEG- and PMPC-Containing Hydrogels by Pressure-Controlled ATR-IR Combined With Multivariate Curve Resolution,” Surf. Interface Anal. (2026, early view). doi:10.1002/sia.70121
  18. S. Chikami, S. Maeda, G. V. Latag, R. Kaizu, N. Tanji, M. Ezure, S. Nagase, T. Hayashi, “Analysis of the hydration water on the surface of human hair using a combination of infrared absorption vibrational spectroscopy and multivariate curve resolution,” Surf. Interface Anal. 56, 580–586 (2024). doi:10.1002/sia.7316
  19. N. Rajapriya Inbaraj, S. Song, R. Chang, K. Fujita, T. Hayashi, “Investigation of Hydration States of Ionic Liquids by Fourier Transform Infrared Absorption Spectroscopy: Relevance to Stabilization of Protein Molecules,” Langmuir 39, 2558–2568 (2023). doi:10.1021/acs.langmuir.2c02851
  20. R. Kamimura, S. Maeda, T. Hayashi, K. Motobayashi, K. Ikeda, “Why Is Surface-Enhanced Raman Scattering Insensitive to Liquid Water?,” J. Am. Chem. Soc. 146, 22327–22334 (2024). doi:10.1021/jacs.4c04901
  21. A. W. Y. Ang, S. Maeda, S. Chikami, T. Hayashi, “Analysing the correlation between the water’s OH stretching band and its hydrogen bonding configurations by machine learning,” Phys. Chem. Chem. Phys. 27, 21083–21097 (2025). doi:10.1039/D5CP01947H
  22. M. Mochizuki, G. Lkhamsuren, K. Suthiwanich, E. A. Mondarte, T. Yano, M. Hara, T. Hayashi, “Damage-free tip-enhanced Raman spectroscopy for heat-sensitive materials,” Nanoscale 9, 10715–10720 (2017). doi:10.1039/C7NR02398G
  23. M. V. Balois, N. Hayazawa, F. C. Catalan, S. Kawata, T. Yano, T. Hayashi, “Tip-enhanced THz Raman spectroscopy for local temperature determination at the nanoscale,” Anal. Bioanal. Chem. 407, 8205–8213 (2015). doi:10.1007/s00216-015-8866-0
  24. K. Hara, T. Yano, K. Suzuki, M. Hirayama, T. Hayashi, R. Kanno, M. Hara, “Raman Imaging Analysis of Local Crystal Structures in LiCoO2 Thin Films Calcined at Different Temperatures,” Anal. Sci. 33, 853–858 (2017). doi:10.2116/analsci.33.853
  25. G. V. Latag, T. Nakamura, D. Palai, E. A. Q. Mondarte, T. Hayashi, “Investigation of Three-Dimensional Bacterial Adhesion Manner on Model Organic Surfaces Using Quartz Crystal Microbalance with Energy Dissipation Monitoring,” ACS Appl. Bio Mater. 6, 1185–1194 (2023). doi:10.1021/acsabm.2c01012
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  27. S. Song, G. V. Latag, E. A. Q. Mondarte, R. Chang, T. Hayashi, “Experimental Characterization of Water Condensation Processes on Self-Assembled Monolayers Using a Quartz Crystal Microbalance with Energy Dissipation Monitoring,” Micro 2, 513–523 (2022). doi:10.3390/micro2030033
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  31. A. Nomura, G. Hu, A. A. W. Yao, C. Komura, H. Kurioka, T. Hayashi, “Chaotropic Surface Arginine Correlates With Protein Corona Formation on Anti-Fouling Biomaterial Surfaces: A Quantitative Proteomics and Protein Structure Study,” Adv. Mater. Interfaces 13, e70652 (2026). doi:10.1002/admi.70652
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  33. D. Palai, H. Tahara, S. Chikami, G. V. Latag, S. Maeda, C. Komura, H. Kurioka, T. Hayashi, “Prediction of Serum Adsorption onto Polymer Brush Films by Machine Learning,” ACS Biomater. Sci. Eng. 8, 3765–3772 (2022). doi:10.1021/acsbiomaterials.2c00441
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  39. R. Kaizu, S. Takahashi, K. Hirose, K. Hatakeyama, G. V. Latag, A. Nomura, H. Tahara, T. Hayashi, “UV/Ozone Treatment of Polymer Surfaces to Enhance Cell Adhesion: The Mechanism and Guidelines for Optimization,” Langmuir 41, 29098–29110 (2025). doi:10.1021/acs.langmuir.5c03398
  40. R. Kaizu, A. Yamamoto, M. Tanaka, T. Hayashi, “Time-Dependent UV/Ozone Treatment Modulates Platelet Adhesion on Polystyrene and Cyclo-Olefin Polymer through Fibrinogen Orientation,” Langmuir 42, 27841–27850 (2026). doi:10.1021/acs.langmuir.6c02349